Proteínas

As proteínas são componentes essenciais para o funcionamento adequado do nosso organismo. Elas desempenham diversos papéis vitais, desde a estruturação dos tecidos até a regulação de processos bioquímicos. Como evidenciado pelo exemplo do glúten, as proteínas também podem desencadear reações adversas em algumas pessoas, como a doença celíaca. Nesse caso específico, a proteína do glúten causa danos ao intestino delgado, levando a sintomas como diarreia, dor abdominal e dificuldade na absorção dos alimentos. É fundamental que os portadores dessa doença sigam uma dieta isenta de glúten para evitar complicações e promover uma nutrição adequada. No entanto, é importante ressaltar que as proteínas desempenham uma ampla variedade de funções no nosso organismo e estão presentes em diversos alimentos, não se limitando apenas ao glúten. Nesta introdução, exploraremos mais detalhadamente o conceito de proteínas, seu papel na saúde humana e sua importância para o correto funcionamento do corpo. 

Proteínas

A estrutura primária das proteínas, que é a sequência de aminoácidos, desempenha um papel fundamental nas propriedades e características dessas moléculas. Com base em vinte tipos diferentes de aminoácidos, é possível gerar uma quantidade praticamente infinita de proteínas, assim como a combinação de vinte letras em um alfabeto pode criar um número quase ilimitado de palavras. Cada espécie possui sua própria coleção característica de proteínas.

A determinação da sequência de aminoácidos é controlada pelos genes (DNA) do organismo, e qualquer alteração nessa estrutura, conhecida como mutação, pode afetar a sequência de aminoácidos e, consequentemente, as propriedades da proteína. Um exemplo é a anemia falciforme, uma condição humana em que ocorre a substituição do aminoácido ácido glutâmico por valina em uma região da molécula de hemoglobina. Os glóbulos vermelhos que contêm essa hemoglobina são mais frágeis e têm uma vida útil reduzida, o que pode resultar em anemia grave e, em certas situações, até mesmo ser fatal. Além disso, em condições de baixa concentração de oxigênio, os glóbulos vermelhos deformam-se adquirindo uma forma semelhante a uma foice, agrupam-se e podem obstruir os capilares sanguíneos. No entanto, muitas mutações são neutras, ou seja, a substituição de alguns aminoácidos não afeta a função da proteína.

A união dos aminoácidos ocorre por meio de uma ligação chamada ligação peptídica, que ocorre entre o grupo carboxila (COOH) de uma unidade e o grupo amina (NH2) da unidade adjacente. O composto formado por essa ligação é chamado de peptídio. Se houver apenas duas unidades, é chamado de dipeptídio; se houver três unidades, tripeptídio; e assim por diante. Essas unidades se organizam em filamentos de comprimentos variados, chamados de polipeptídios. Uma molécula de proteína pode consistir em um único filamento ou em vários filamentos conectados, podendo ter milhares de aminoácidos. Essas moléculas de proteína diferem umas das outras em termos do tipo e número de aminoácidos presentes, e principalmente pela sequência em que esses aminoácidos estão dispostos na cadeia.

Funções das proteínas

As proteínas, cujo termo deriva do grego "proteios" (primeiro), desempenham um papel crucial na formação de várias estruturas celulares, controlando tanto a entrada quanto a saída de substâncias através da membrana plasmática. Além disso, elas conferem suporte e sustentação a diversos tecidos do corpo e são responsáveis pela contração muscular, bem como pelo transporte de oxigênio no sangue de muitos animais.

No contexto do funcionamento geral dos organismos, as proteínas desempenham um papel fundamental, uma vez que as reações metabólicas dependem das enzimas, que são todas proteínas. As enzimas atuam como catalisadoras dessas reações, acelerando as taxas de reação química e permitindo que ocorram em condições fisiologicamente relevantes. Além disso, algumas proteínas funcionam como hormônios, substâncias químicas que desempenham o papel de controlar diversas funções do organismo. Os anticorpos, que também são proteínas, desempenham um papel vital no sistema imunológico, combatendo microrganismos e outros invasores do corpo. Outra função importante é a regulação das atividades dos genes, onde determinadas proteínas atuam como moléculas sinalizadoras e influenciam a expressão gênica.

Em resumo, as proteínas exercem uma ampla variedade de funções no organismo. Além das funções estruturais, elas desempenham papéis essenciais nas áreas enzimática, contrátil, hormonal, de defesa, de transporte e de proteção contra agentes externos, entre outras. Essa diversidade de funções destaca a importância crucial das proteínas na manutenção da homeostase e no correto funcionamento dos organismos vivos

Características das proteínas

As proteínas são compostas pela união de moléculas menores chamadas aminoácidos, sendo consideradas polímeros de aminoácidos. O número de aminoácidos pode variar, desde algumas dezenas em proteínas menores até centenas de milhares em proteínas maiores.

Os aminoácidos são compostos por cadeias de carbono que também contêm hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, em alguns casos, enxofre. Em sua estrutura molecular, apresentam um grupamento carboxila (COOH), característico dos ácidos orgânicos, e um grupamento amina (NH2), daí o nome aminoácido. Esses grupos funcionais conferem propriedades químicas específicas aos aminoácidos.

Na figura abaixo são mostradas as fórmulas estruturais da glicina e da alanina, destacando as ligações químicas entre os átomos. É possível observar que a glicina possui um átomo de hidrogênio marcado em amarelo, enquanto a alanina possui um carbono ligado a três átomos de hidrogênio. Essa parte em amarelo varia de acordo com o tipo de aminoácido, podendo ser um simples átomo de hidrogênio ou uma cadeia de carbonos, por exemplo.

Os vegetais sintetizam todos os aminoácidos de que necessitam a partir de cadeias de carbono obtidas dos açúcares produzidos na fotossíntese e de nitrato (NO3-) presentes no ambiente. Já os animais podem produzir um tipo de aminoácido a partir de outro obtido na alimentação. No entanto, os seres humanos adultos possuem aminoácidos essenciais, como arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina, que não podem ser sintetizados em quantidade suficiente para suprir as necessidades do organismo. Portanto, é necessário que esses aminoácidos essenciais estejam presentes na alimentação de forma obrigatória.

Como a proteína se dobra no espaço

As proteínas não são simplesmente uma cadeia esticada de aminoácidos no espaço. Essa cadeia de aminoácidos se torce e adquire geralmente a forma de uma hélice, semelhante ao enrolamento de um fio de telefone. Essa hélice é mantida pelas ligações de hidrogênio, conhecidas como pontes de hidrogênio. O enrolamento da cadeia polipeptídica é chamado de estrutura secundária.

Na maioria dos casos, a cadeia de aminoácidos se enrola mais de uma vez, formando curvas nas três direções do espaço e dobrando-se várias vezes sobre si mesma. Isso confere à proteína uma estrutura tridimensional, chamada estrutura terciária, que determina sua forma característica. Essas curvas são formadas devido a várias interações químicas entre aminoácidos em diferentes pontos da cadeia, incluindo ligações de hidrogênio e atrações elétricas entre aminoácidos com cargas opostas, entre outras ligações.

Portanto, a estrutura terciária da proteína depende da sequência específica de aminoácidos. Se ocorrer uma troca de aminoácidos com cargas diferentes em determinada região, por exemplo, a proteína pode perder sua capacidade de se dobrar corretamente, resultando em uma mudança em sua forma tridimensional.

A importância da forma da proteína está relacionada à sua função. Enzimas e anticorpos, por exemplo, exercem suas funções se encaixando em outras moléculas, semelhante a uma chave em uma fechadura. Portanto, compreender a estrutura das proteínas por meio de análises químicas permite uma melhor compreensão dos processos que ocorrem nos organismos vivos e também abre possibilidades de cura de doenças.

Além disso, existem proteínas formadas pela associação de várias cadeias polipeptídicas enroladas, como é o caso da hemoglobina. A molécula de hemoglobina é composta por quatro cadeias idênticas emparelhadas. Cada uma dessas cadeias, com mais de cem aminoácidos, possui um grupo químico complementar, chamado núcleo heme, que contém ferro e se liga ao oxigênio. As quatro cadeias enroladas se associam ocupando posições específicas no espaço, formando a molécula completa. Essa estrutura, que envolve a associação espacial de várias cadeias enroladas ou fibras, é chamada de estrutura quaternária.

Desnaturação das proteínas

Diversos fatores, como calor, variação da acidez e presença de certas substâncias químicas, podem quebrar as ligações responsáveis pela manutenção da forma da proteína. Isso resulta na deformação da proteína e na alteração de sua estrutura secundária e terciária. Quando essas ligações são rompidas e a estrutura espacial da molécula é desfeita, suas propriedades são destruídas. Esse processo é conhecido como desnaturação da proteína, pois ela perde sua estrutura natural.

Um exemplo de desnaturação ocorre quando aquecemos as proteínas ou quando há mudanças no pH. A desnaturação das proteínas também pode ser aproveitada para esterilizar utensílios e alimentos, pois os microrganismos são destruídos quando suas enzimas perdem a forma e deixam de funcionar devidamente devido ao calor.

Além disso, a desnaturação das proteínas pelo calor também é utilizada no preparo de alimentos. Ao cozinhar um ovo, por exemplo, as proteínas desnaturadas tornam-se insolúveis e se solidificam, separando-se da água.

No entanto, é importante destacar que a desnaturação das proteínas também pode ser prejudicial. Em casos de febres muito altas, a desnaturação das proteínas pode inativar aquelas que desempenham funções vitais no sistema nervoso, podendo levar à morte.

Proteínas aceleram as reações químicas

No interior das células, moléculas menores são convertidas em moléculas maiores, enquanto outras são decompostas, liberando energia. Essas transformações são possíveis devido à ação das enzimas, que são responsáveis por milhares de reações químicas que acontecem constantemente nos seres vivos. As enzimas desempenham um papel fundamental na vida e, na maioria dos casos, são proteínas essenciais.

Em muitas reações químicas, as substâncias precisam ser aquecidas para que ocorram, ou seja, elas necessitam de energia para iniciar a reação. Sem o aquecimento adequado, uma reação pode não ocorrer ou acontecer em uma velocidade muito lenta. Um exemplo disso é a centelha das velas, que produz uma faísca capaz de iniciar a explosão da mistura de ar com gasolina em um motor de automóvel. Esse exemplo ilustra como várias reações químicas dependem de uma "ajuda" inicial para acontecer. Essa assistência é fornecida por uma forma de energia, que prepara as moléculas das substâncias para iniciar a reação. Podemos comparar essas moléculas a uma pedra que, para rolar de um morro, precisa ser levada até o topo. Essa energia inicial necessária para iniciar uma reação é chamada de energia de ativação.

No metabolismo, as reações químicas geralmente exigem uma energia de ativação considerável para ocorrerem em uma velocidade adequada. No entanto, se essa energia fosse fornecida na forma de calor, a temperatura da célula aumentaria, levando à morte celular.

É aí que entram as enzimas: elas são proteínas que atuam como catalisadores, reduzindo a quantidade de energia de ativação necessária para as reações ocorrerem. Com a presença das enzimas, as reações químicas podem ocorrer mais rapidamente e em temperaturas compatíveis com a vida. As enzimas aceleram as reações químicas, facilitando o processo, mas não são consumidas ou alteradas durante a reação, o que permite que elas sejam reutilizadas. Esse papel catalítico das enzimas é fundamental para o funcionamento adequado de diversos processos vitais nos organismos vivos.

Como as enzimas funcionam

As enzimas desempenham um papel essencial nas reações químicas que ocorrem nos seres vivos. Todas as enzimas são proteínas, com exceção de algumas moléculas de ácido ribonucleico que também têm função enzimática. Existem enzimas simples, compostas apenas por aminoácidos, e enzimas conjugadas, que são proteínas associadas a uma parte não proteica. Nesse caso, a parte não proteica pode ser um metal, como cálcio ou zinco, ou uma molécula orgânica, chamada coenzima. Algumas vitaminas atuam como coenzimas. A parte proteica da enzima é chamada de apoenzima, e o conjunto completo, incluindo a parte não proteica, é chamado de holoenzima.

As enzimas possuem uma forma especial, um "perfil" característico. Em uma determinada região da enzima, chamada de sítio ativo ou centro ativo, ocorre o encaixe dos reagentes da reação, chamados substratos. O sítio ativo possui uma conformação que permite o encaixe preciso dos substratos. Quando a enzima se liga aos substratos, ela é capaz de alterar a estrutura dessas moléculas, facilitando a ocorrência da reação com menor energia de ativação. Isso significa que as enzimas agem como catalisadores, acelerando as reações químicas.

Em alguns casos, a enzima pode posicionar duas moléculas em uma posição favorável, aproximando as regiões que irão reagir. Esse processo facilita ainda mais a reação, diminuindo a energia de ativação necessária. Ao final da reação, a molécula do produto se separa da enzima, que permanece inalterada. Como a enzima não é consumida ou alterada durante a reação, ela pode repetir o processo com novos reagentes. Portanto, apenas uma pequena concentração de moléculas de enzima é necessária para que a reação ocorra, pois elas atuam de forma eficiente como catalisadores. Esse é um dos motivos pelos quais as enzimas são tão eficazes e essenciais para a vida.

Para cada tipo de reação uma enzima

Com base no que foi discutido, podemos concluir que uma enzima catalisa apenas as reações em que os reagentes possuem uma forma complementar à sua própria. Isso permite o encaixe preciso entre a enzima e o substrato. Por essa razão, as enzimas são altamente específicas, ou seja, cada tipo de enzima funciona apenas para um determinado tipo de reação.

Uma analogia comumente utilizada é comparar a enzima ao encaixe de uma chave em uma fechadura. No entanto, uma enzima pode ajudar a reação de substratos semelhantes, desde que eles participem do mesmo tipo de reação. Isso é possível devido à capacidade da enzima de modificar ligeiramente a forma do seu sítio ativo, permitindo o encaixe. A molécula da enzima possui certa flexibilidade, e a interação com o substrato provoca uma alteração na forma do sítio ativo da enzima, resultando em uma pequena mudança na sua estrutura espacial (o substrato também pode sofrer uma leve alteração em sua forma). Essa explicação é conhecida como modelo do encaixe induzido.

Fatores que alteram a velocidade de reação das enzimas

Vários fatores exercem influência na velocidade das reações catalisadas por enzimas, e alguns deles são abordados a seguir.

A concentração da enzima é um fator importante. Aumentar a quantidade de moléculas de enzima acelera a velocidade da reação, desde que haja uma quantidade suficiente de substrato para interagir com as enzimas.

A concentração do substrato também é relevante. Aumentar a concentração do substrato aumenta a velocidade da reação até que todas as moléculas de enzima estejam ocupadas. Nesse ponto, a velocidade da reação atinge o máximo e qualquer aumento adicional no substrato não afetará a velocidade, que se manterá constante.

A temperatura é um fator a ser considerado. A elevação da temperatura geralmente acelera as reações químicas. No entanto, no caso das reações enzimáticas, observa-se que a velocidade aumenta até um certo nível de temperatura e, em seguida, começa a diminuir. Isso ocorre porque o excesso de calor pode causar a desnaturação da enzima, modificando sua estrutura e dificultando o encaixe do substrato. Se esse problema se agravar, a reação pode até mesmo ser interrompida.

O grau de acidez da solução, expresso pelo pH, também pode afetar o funcionamento das enzimas. Alterações no pH podem alterar a forma da enzima e afetar sua atividade. Soluções muito ácidas, por exemplo, apresentam alta concentração de íons H+, que podem neutralizar regiões negativas das moléculas da enzima, alterando as ligações elétricas responsáveis por sua forma.

Cada enzima possui um pH ótimo para funcionar adequadamente. Acima ou abaixo desse pH ideal, a atividade enzimática diminui. O pH ótimo varia de acordo com cada enzima. Por exemplo, a pepsina, produzida no estômago, tem seu pH ótimo em torno de 2 (muito ácido), enquanto a amilase, presente na saliva e na maioria das enzimas intracelulares, funciona melhor em um pH entre 6 e 8.

Nomenclatura das enzimas

O nome das enzimas geralmente é formado pelo acréscimo do sufixo "-ase" ao nome do substrato. Por exemplo, a amilase atua sobre o amido, enquanto a lactase atua sobre a lactose. No entanto, algumas enzimas têm nomes consagrados pelo uso e não seguem essa regra. É o caso da tripsina e da pepsina, enzimas que degradam proteínas.

Em termos de nomenclatura oficial, as enzimas são divididas em seis classes principais, cada uma com suas subdivisões. Alguns exemplos incluem: